肉蛋白質と大豆蛋白質の相互作用 : SDSポリアクリルアマイドゲル電気泳動に及ぼす加熱の影響

食肉蛋白質と大豆蛋白質の相互作用を知るため,鶏肉蛋白質,大豆蛋白質および両者の混合物の熱変性を,SDSポリアクリルアマイドゲル電気泳動法により検討した。

その結果は次のとおりである。
1.　鶏肉試料の水溶性区分の電気泳動図において,生の場合は7本の明瞭なバンドが認められたが,これらのバンドは70℃までの加熱で消失した。この試料の塩溶性区分に関しては,生の場合は9～10本のバンドが認められ,典型的な筋原線維の蛋白質パターンを示したが,100℃までの加熱で,それらのバンドは1～2本に減少した。
2.　大豆蛋白質の水溶性区分の電気泳動図において,加熱前は4本の主バンドが認められたが,70℃加熱により,移動度の遅い2本のバンドが薄くなり,100℃加熱により,移動の最も速いバンドがいちじるしく薄くなった。この試料の塩溶性区分の電気泳動図は,加熱処理において,水溶性区分と同様のパターンであった。
3.　鶏肉蛋白質および大豆蛋白質を加熱したとき,水溶性および塩溶性区分から消失した変性蛋白質成分は,当然ながら不溶性区分に見い出された。
4.　鶏肉蛋白質と大豆蛋白質とを混合して加熱したときの電気泳動図と,この2つの蛋白試料を別々に加熱したときの電気泳動図とを比較したが,2つの加熱方法におけるこれらの試料中の蛋白質の変化について,大きな違いを見い出せなかった。

In order to clarify the interaction between meat protein and soybean protein, the heat denaturation of chicken protein, soybean protein and a mixture of both proteins were investigated using the SDS polyacrylamid gel electrophoresis method.

The following results were obtained.
1) In the electrophoretic patterns of the water soluble fraction from chicken sample, seven distinct bands were observed in the unheated sample, but most of these bands disappeared after heating until 70°C. In the case of salt soluble fraction from this sample, from nine to ten bands were observed which represented a typical pattern of myofibril protein, but these bands decreased to one or two by heating until 100°C.
2) In the electrophoretic patterns of the water soluble fraction from soybean sample, four main bands were observed before heating but two slower-moving bands decreased in intensity when heated at 70°C and the fastest moving band decreased remarkably its intensity when heated at 100°C. The electrophoretic patterns of the salt soluble fraction were similar to those of the water soluble fraction on heating of this sample.
3) When chicken and soybean protein were heated, the denaturated protein components that disappeared from the water soluble and salt soluble fraction were naturally found in the insoluble fraction.
4) When the mixture of chicken protein and soybean protein was heated and the electrophoretic patterns of this heated sample were compared with those of samples heated separately, no significant differences for the changes of protein in those samples were obtained under two heat treatments.