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ID 20648
本文ファイル
著者
Matsubara, Toshiaki
Dupuis, Michel
NDC
生物科学・一般生物学
抄録(英)
We developed and implemented the ONIOM-molecular dynamics (MD) method for biochemical applications. The implementation allows the characterization of the functions of the real enzymes taking account of their thermal motion. In this method, the direct MD is performed by calculating the ONIOM energy and gradients of the system on the fly. We describe the first application of this ONOM-MD method to cytidine deaminase. The environmental effects on the substrate in the active site are examined. The ONIOM-MD simulations show that the product uridine is strongly perturbed by the thermal motion of the environment and dissociates easily from the active site.
掲載誌名
Chemical Physics Letters
437巻
1-3号
開始ページ
138
終了ページ
142
出版年月日
2007-03-22
出版者
Elsevier Science B.V.
ISSN
0009-2614
NCID
出版者DOI
言語
英語
NII資源タイプ
学術雑誌論文
広大資料タイプ
学術雑誌論文
DCMIタイプ
text
フォーマット
application/pdf
著者版フラグ
author
権利情報
Copyright (c) 2007 Elsevier B.V.
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部局名
理学研究科