Metal Ion Selectivity of the Vanadium(V)-Reductase Vanabin2
Dalton Transactions 42 巻
11921-11925 頁
2013 発行
アクセス数 : 722 件
ダウンロード数 : 192 件
今月のアクセス数 : 1 件
今月のダウンロード数 : 1 件
この文献の参照には次のURLをご利用ください : https://ir.lib.hiroshima-u.ac.jp/00039965
| ファイル情報(添付) | |
| タイトル ( eng ) |
Metal Ion Selectivity of the Vanadium(V)-Reductase Vanabin2
|
| 作成者 |
Kitayama Hiroki
Yamamoto Sohei
Michibata Hitoshi
|
| 収録物名 |
Dalton Transactions
|
| 巻 | 42 |
| 開始ページ | 11921 |
| 終了ページ | 11925 |
| 抄録 |
In a previous study, Vanabin2, a member of a family of V(IV)-binding proteins, or Vanabins, was shown to act as a V(V)-reductase. The current study assesses the ability of Vanabin2 to reduce various transition metal ions in vitro. An NADPH-coupled oxidation assay yielded no evidence of reduction activity with the hexavalent transition metal anions, MoVIO42- and WVIO42-, or with three divalent cations, Mn(II), Ni(II), and Co(II). Although Cu(II) is readily reduced by glutathione and is gradually oxidized in air, this process was not affected by the presence of Vanabin2. In the experiments conducted thus far, Vanabin2 acts only as a V(V)-reductase. This high selectivity may account for the metal ion selectivity of vanadium accumulation in ascidians.
|
| NDC分類 |
生物科学・一般生物学 [ 460 ]
|
| 言語 |
英語
|
| 資源タイプ | 学術雑誌論文 |
| 出版者 |
Royal Society of Chemistry
|
| 発行日 | 2013 |
| 権利情報 |
Copyright (c) The Royal Society of Chemistry 2013
|
| 出版タイプ | Author’s Original（十分な品質であるとして、著者から正式な査読に提出される版） |
| アクセス権 | オープンアクセス |
| 収録物識別子 |
[ISSN] 1477-9226
[NCID] AA11810256
[DOI] 10.1039/c3dt50404b
[DOI] http://doi.org/10.1039/c3dt50404b
～の異版である
|
