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ID 24714
file
Thumnail 55-1987.pdf 691 KB
title alternative
The New Method for the Purification of Extracellular Lipases from Yarrowia (Saccharomycopsis) lipolytica and Some Properties of Lipase A
creator
Kuno, Hitoshi
Ota, Yasuhide
subject
カゼイン
酵母
Yarrowia lipolytica
リパーゼ
casein
lipase, yeast
NDC
Biology
abstract
酵母の Yarrowia lipolytica が、オリーブ油とカゼインを含む培地中で菌体外に生産するリパーゼのうち、主成分であるリパーゼAをSDS-アクリルアミドゲル電気泳動で単一なまで精製した。精製酵素の分子量は39,000、糖の含有量はマンノースとして10%、N末端のアミノ酸配列は、VYTSTET(A)XIDDE(A)YXFF-であった。これらのデータは、オリーブ油を含み、カゼインを含まない培地で培養したとき生産される菌体結合リパーゼのうち、リパーゼIのそれに極めて近い。しかし、アミノ酸組成を比較したところ、リパーゼAでは疎水性アミノ酸残基が少なく、両者が同一のタンパク質とは考えられなかった。従って、カゼインの有無によって、よく似ているが異なったリパーゼが誘導されたと推定される。
abstract
Yarrowia lipolytica, a species of yeast, produced extracellular lipases, when it was grown in liquid media containing both olive oil and casein. The major part of the extracellular lipases, termed Lipase A, was purified and showed a sigle band with sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight and sugar content of Lipase A were estimated to be 39,000 and 10% as mannose, respectively. The amino acid sequence of the N-terrninal was demonstrated to be VYTSTET(A)XIDDE(A)YXFF-. These data are similar to those of Lipase I, one of the cell-bound lipases, which was produced by the same yeast with the media containing olive oil, but casein being omitted; however, Lipase A is considered to be different from Lipase I, because Lipase A contained significantly a less amount of hydrophobic amino acids than Lipase I.
journal title
Journal of the Faculty of Applied Biological Science, Hiroshima University
volume
Volume 35
issue
Issue 2
start page
191
end page
197
date of issued
1996-12
publisher
広島大学生物生産学部
農林水産研究情報センター
issn
1341-691X
ncid
SelfDOI
language
jpn
nii type
Departmental Bulletin Paper
HU type
Departmental Bulletin Papers
DCMI type
text
format
application/pdf
text version
publisher
department
Graduate School of Biosphere Science
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